Karamö, le prof virtuelLeçon 5 sur 23
Les protides
Je sais décrire un acide aminé, expliquer la formation de la liaison peptidique, classer les protides et les identifier par des tests chimiques.
- 1 h
- 5 exercices corrigés
- 2 schémas
- QCM de 5 questions
À la fin de la leçon, tu sauras :
- Écrire la formule générale d'un acide aminé et reconnaître ses fonctions
- Écrire la formation d'un dipeptide et calculer la masse molaire d'un peptide
- Classer les protides (acides aminés, peptides, protéines)
- Identifier les protides par les réactions du biuret et xanthoprotéique
Avant de commencer : Les leçons sur les glucides et les lipides ; en chimie, les fonctions acide et amine, les masses molaires (C = 12, H = 1, O = 16, N = 14 g/mol).
1Je découvre
Un dimanche, à Boffa, Ibrahima aide sa mère à préparer le repas. Elle casse un œuf de pintade dans une poêle chaude : le blanc, transparent et visqueux, devient en quelques secondes blanc et solide. Plus tard, en nettoyant le poisson fumé, Ibrahima renverse par mégarde un peu de jus de citron sur du lait frais : le lait « tourne », il se forme des grumeaux blancs.
Au lycée, le professeur explique que le blanc d'œuf, le lait, la viande, le poisson, les haricots et l'arachide ont un point commun : ils sont riches en protides. « Ce sont les briques de construction de votre corps. Vos muscles, vos cheveux, vos ongles et les enzymes qui digèrent vos repas sont faits de protéines. »
Mariama s'étonne : « Comment une même famille de molécules peut-elle faire à la fois des cheveux, des muscles et des enzymes ? »
Que sont les protides, de quelles unités sont-ils faits, et comment les reconnaître ?
2Je comprends
1. Définition et composition
Les protides sont des substances organiques qui contiennent toujours du carbone (C), de l'hydrogène (H), de l'oxygène (O) et de l'azote (N), et souvent du soufre (S). La présence d'azote les distingue des glucides et des lipides.
On classe les protides en trois groupes, selon leur taille :
- 1Acides aminés : unités de base, non hydrolysables
- 2Peptides : quelques acides aminés liés (dipeptide 2, tripeptide 3, polypeptide plus de 10)
- 3Protéines : une ou plusieurs longues chaînes, souvent plus de 100 acides aminés
2. Les acides aminés
Un acide aminé est une petite molécule qui possède, sur un même atome de carbone (appelé carbone alpha) :
- une fonction acide carboxylique : -COOH ;
- une fonction amine : -NH2 ;
- un atome d'hydrogène ;
- un radical R (ou chaîne latérale), qui varie d'un acide aminé à l'autre.
Formule générale :
H2N-CH(R)-COOH
Il existe 20 acides aminés différents dans les protéines des êtres vivants. Ils diffèrent seulement par leur radical R.
| Acide aminé | Radical R | Formule brute | M (g/mol) |
|---|---|---|---|
| Glycine (glycocolle) | -H | C2H5NO2 | 75 |
| Alanine | -CH3 | C3H7NO2 | 89 |
| Sérine | -CH2OH | C3H7NO3 | 105 |
| Cystéine | -CH2SH (contient du soufre) | C3H7NO2S | 121 |
Vérifions la glycine : 2 × 12 + 5 × 1 + 14 + 2 × 16 = 24 + 5 + 14 + 32 = 75 g/mol. Et l'alanine : 36 + 7 + 14 + 32 = 89 g/mol.
Certains acides aminés ne peuvent pas être fabriqués par notre corps : ils doivent être apportés par l'alimentation. On les appelle acides aminés essentiels (ou indispensables). C'est pourquoi une alimentation variée est nécessaire (leçons sur les besoins alimentaires).
3. La liaison peptidique
La fonction acide (-COOH) d'un acide aminé peut réagir avec la fonction amine (-NH2) d'un autre acide aminé. Il se forme une liaison -CO-NH-, appelée liaison peptidique, et une molécule d'eau est libérée.
H2N-CH(R1)-COOH + H2N-CH(R2)-COOH longrightarrow H2N-CH(R1)-CO-NH-CH(R2)-COOH + H2O
Le produit est un dipeptide. Il possède encore une fonction amine libre à une extrémité et une fonction acide libre à l'autre : on peut donc continuer à ajouter des acides aminés et former une longue chaîne.
Règles de calcul pour un peptide de n acides aminés :
- il contient n - 1 liaisons peptidiques ;
- sa formation libère n - 1 molécules d'eau ;
- sa masse molaire = somme des masses des acides aminés - (n - 1) × 18.
L'hydrolyse (par un acide concentré à chaud, ou par des enzymes digestives comme la pepsine et la trypsine) coupe les liaisons peptidiques et libère les acides aminés.
Méthode
Pour écrire la formation d'un peptide et calculer sa masse molaire :
- J'écris les acides aminés dans l'ordre donné, fonction amine à gauche, fonction acide à droite.
- J'unis le –COOH du premier au –NH2 du suivant : j'obtiens –CO–NH– et j'enlève H2O.
- Je compte les liaisons peptidiques : n − 1 pour n acides aminés.
- Masse molaire = somme des masses des acides aminés − (n − 1) × 18.
Exemple
Écrire la formation du dipeptide glycyl-alanine (Gly-Ala) et calculer sa masse molaire.
H2N-CH2-COOH + H2N-CH(CH3)-COOH longrightarrow H2N-CH2-CO-NH-CH(CH3)-COOH + H2O
Masse molaire : 75 + 89 − 18 = 146 g/mol.
Vérification par la formule brute C5H10N2O3 : 60 + 10 + 28 + 48 = 146 g/mol.
Exemple
Un tripeptide Gly-Ala-Gly est hydrolysé complètement. Quels produits obtient-on et combien de molécules d'eau faut-il ? Quelle est la masse molaire du tripeptide ?
Le tripeptide compte 3 acides aminés, donc 3 − 1 = 2 liaisons peptidiques.
L'hydrolyse consomme 2 molécules d'eau et libère 2 glycines et 1 alanine.
M = 75 + 89 + 75 − 2 × 18 = 239 − 36 = 203 g/mol.
4. La diversité des protéines
Avec 20 acides aminés, le nombre de chaînes possibles est immense. Pour une chaîne de n acides aminés, il y a 20n enchaînements possibles :
- dipeptides : 202 = 400 ;
- tripeptides : 203 = 8 000 ;
- pour une chaîne de 100 acides aminés, 20100, un nombre qui s'écrit avec 131 chiffres.
Ce qui fait l'identité d'une protéine, c'est donc :
- le nombre d'acides aminés ;
- la nature des acides aminés ;
- surtout leur ordre d'enchaînement, appelé séquence.
Deux peptides formés des mêmes acides aminés dans un ordre différent sont des molécules différentes : Gly-Ala n'est pas Ala-Gly. C'est comme les mots « rat » et « art » : mêmes lettres, sens différent. Cette séquence est dictée par l'information génétique (l'ADN), comme vous le verrez en Terminale.
On distingue :
- les holoprotéines, formées uniquement d'acides aminés (albumine du blanc d'œuf, kératine des cheveux) ;
- les hétéroprotéines, qui contiennent en plus une partie non protidique (l'hémoglobine contient du fer ; la caséine du lait contient du phosphore).
5. Identifier les protides au laboratoire
Réaction du biuret : à la solution à tester, on ajoute de la soude, puis quelques gouttes de sulfate de cuivre dilué (bleu). En présence de protéines ou de peptides (au moins deux liaisons peptidiques), il apparaît une coloration violette. Les acides aminés isolés ne donnent pas cette couleur.
Réaction xanthoprotéique : on ajoute de l'acide nitrique concentré et on chauffe doucement (manipulation réservée au professeur, l'acide est dangereux) : il se forme une coloration jaune, qui devient orangée quand on ajoute de l'ammoniaque. Elle révèle certains acides aminés à noyau aromatique présents dans la plupart des protéines. C'est pourquoi l'acide nitrique tache la peau en jaune.
Coagulation : la chaleur, les acides (jus de citron) ou l'alcool font coaguler beaucoup de protéines, comme le blanc d'œuf cuit ou le lait qui tourne. On l'étudiera en détail dans la fiche complémentaire.
- Biuret : soude + sulfate de cuivre
- Xanthoprotéique : acide nitrique à chaud
- Chauffage d'une solution
- coloration violette (peptides, protéines)
- jaune, puis orangé avec l'ammoniaque
- coagulation (blanc d'œuf)
3Je retiens
Je retiens
Protides : C, H, O, N (souvent S) ; l'azote les distingue des glucides et des lipides.
Acide aminé : H2N–CH(R)–COOH ; 20 acides aminés, qui diffèrent par le radical R.
Liaison peptidique : –CO–NH–, formée entre le –COOH d'un acide aminé et le –NH2 du suivant, avec perte d'une molécule d'eau.
Peptide de n acides aminés : n − 1 liaisons ; M = somme des masses − (n − 1) × 18.
Une protéine est définie par le nombre, la nature et l'ordre (séquence) de ses acides aminés.
Tests : biuret (violet) ; xanthoprotéique (jaune puis orangé) ; coagulation par la chaleur.
4Erreurs fréquentes
- Oublier l'azote : c'est l'élément caractéristique des protides ; un glucide ou un triglycéride n'en contient pas.
- Compter n liaisons peptidiques pour n acides aminés : il y en a n − 1, comme il y a 2 intervalles entre 3 poteaux.
- Écrire la liaison peptidique entre deux fonctions acide : elle relie toujours une fonction acide et une fonction amine.
- Penser que le biuret détecte les acides aminés libres : il faut au moins deux liaisons peptidiques pour obtenir le violet.
5Je m’exerce
1Exercice 1
(Questions de cours)
a) Quel élément chimique caractérise les protides ?
b) Écris la formule générale d'un acide aminé et nomme ses deux fonctions.
c) Qu'est-ce qu'une liaison peptidique ?
Voir le corrigéCacher le corrigé
a) L'azote (N).
b) H2N-CH(R)-COOH : la fonction amine -NH2 et la fonction acide carboxylique -COOH.
c) C'est la liaison -CO-NH- qui unit la fonction acide d'un acide aminé à la fonction amine de l'acide aminé suivant, avec élimination d'une molécule d'eau.
2Exercice 2
Calcule la masse molaire de la sérine (C3H7NO3), puis celle du dipeptide Ser-Gly.
Voir le corrigéCacher le corrigé
M(sérine) = 3 × 12 + 7 × 1 + 14 + 3 × 16 = 36 + 7 + 14 + 48 = 105 g/mol.
M(Ser-Gly) = 105 + 75 − 18 = 162 g/mol.
3Exercice 3
Un polypeptide est formé de 51 acides aminés.
a) Combien de liaisons peptidiques contient-il ?
b) Combien de molécules d'eau faut-il pour l'hydrolyser complètement ?
Voir le corrigéCacher le corrigé
a) 51 − 1 = 50 liaisons peptidiques.
b) Il faut une molécule d'eau par liaison coupée : 50 molécules d'eau.
4Exercice 4
On dispose de la glycine et de l'alanine.
a) Combien de dipeptides différents peut-on former, sachant qu'un même acide aminé peut être répété ? Écris-les.
b) Écris la formule développée de Ala-Gly.
c) Gly-Ala et Ala-Gly ont-ils la même masse molaire ? Sont-ils la même molécule ?
Voir le corrigéCacher le corrigé
a) 22 = 4 dipeptides : Gly-Gly, Gly-Ala, Ala-Gly, Ala-Ala.
b) H2N-CH(CH3)-CO-NH-CH2-COOH.
c) Oui, même masse molaire (146 g/mol) car ils contiennent les mêmes acides aminés. Mais ce ne sont pas les mêmes molécules : l'ordre est inversé ; dans Gly-Ala, la fonction amine libre appartient à la glycine, dans Ala-Gly elle appartient à l'alanine.
5Exercice 5
(Type examen) Un élève réalise des tests sur trois échantillons : du blanc d'œuf dilué (A), une solution de glycine (B) et une solution de glucose (C).
a) Prévois le résultat du test du biuret pour chaque tube, en justifiant.
b) Quel autre test permettrait de confirmer la présence de protéines dans le tube A ?
c) Après chauffage, le tube A devient trouble et blanc. Comment s'appelle ce phénomène ?
d) Propose un test pour montrer que C contient un glucide.
Voir le corrigéCacher le corrigé
a) Tube A : coloration violette, car le blanc d'œuf contient des protéines (nombreuses liaisons peptidiques). Tube B : pas de violet, la glycine est un acide aminé isolé sans liaison peptidique. Tube C : pas de violet, le glucose n'est pas un protide.
b) La réaction xanthoprotéique : coloration jaune avec l'acide nitrique à chaud, orangée après ajout d'ammoniaque.
c) C'est la coagulation des protéines par la chaleur.
d) Le test à la liqueur de Fehling à chaud : un précipité rouge brique montre la présence d'un sucre réducteur, le glucose.
Cherche d’abord seul, sur ton cahier, puis ouvre le corrigé pour comparer.
6Je vérifie
Choisis une réponse pour chaque question : la correction s’affiche aussitôt.
Crée ton compte élève gratuit pour cocher les leçons terminées, suivre ta progression et gagner des points au QCM.
