Karamö, le prof virtuelLeçon 7 sur 20
Des acides aminés aux protéines
Je sais reconnaître et nommer un acide α-aminé, expliquer son comportement en solution et écrire la formation d'une liaison peptidique pour obtenir un dipeptide.
- 1 h 10
- 5 exercices corrigés
- 3 schémas
- QCM de 5 questions
À la fin de la leçon, tu sauras :
- Reconnaître et nommer un acide α-aminé
- Repérer le carbone asymétrique et représenter les énantiomères D et L en projection de Fischer
- Écrire l'amphion et les formes d'un acide aminé selon le pH
- Écrire la formation d'un dipeptide et expliquer la méthode de synthèse (blocage et activation)
Avant de commencer : Les leçons sur les acides carboxyliques et les amides (liaison amide), les amines, la notion de pH.
1Je découvre
Au marché de Mamou, Fatoumata achète du fonio, du niébé (haricot), des arachides et un peu de poisson fumé. Sa mère lui a dit : « Il faut des protéines pour que ton petit frère grandisse bien. »
En classe, Fatoumata apprend que notre corps ne garde pas les protéines telles qu'il les mange. Pendant la digestion, les protéines du poisson ou du niébé sont découpées en petites molécules, les acides aminés. Ensuite, nos cellules recombinent ces acides aminés, dans un autre ordre, pour fabriquer nos propres protéines : celles des muscles, des cheveux, de l'hémoglobine du sang.
Tout cela repose sur une seule liaison chimique, que l'on sait couper et que l'on sait former. Fatoumata reconnaît dans sa formule quelque chose qu'elle a déjà vu : la liaison amide.
Qu'est-ce qu'un acide aminé, et comment des acides aminés s'enchaînent-ils pour former une protéine ?
2Je comprends
1. Les acides α-aminés
Un acide aminé possède à la fois un groupe carboxyle -COOH et un groupe amine -NH2.
Dans un acide α-aminé, le groupe -NH2 est porté par le carbone voisin du groupe carboxyle (le carbone « α », qui porte le numéro 2 dans le nom systématique).
Formule générale : R-CH(NH2)-COOH.
Ce sont les acides α-aminés qui constituent les protéines ; une vingtaine d'entre eux interviennent dans les protéines des êtres vivants.
Nomenclature. Le nom systématique est celui de l'acide carboxylique, précédé de « 2-amino » ; on utilise surtout les noms usuels.
| Formule | Nom systématique | Nom usuel (abréviation) |
|---|---|---|
| H2N-CH2-COOH | acide 2-aminoéthanoïque | glycine (Gly) |
| CH3-CH(NH2)-COOH | acide 2-aminopropanoïque | alanine (Ala) |
| (CH3)2CH-CH(NH2)-COOH | acide 2-amino-3-méthylbutanoïque | valine (Val) |
| HO-CH2-CH(NH2)-COOH | acide 2-amino-3-hydroxypropanoïque | sérine (Ser) |
Si R est un groupe alkyle CmH2m+1, l'acide aminé a pour formule brute CnH2n+1NO2 (avec n = m + 2) et pour masse molaire M = 14n + 47 g/mol.
2. Chiralité des acides α-aminés
Sauf la glycine (où R = H), le carbone α est lié à quatre groupes différents : -H, -NH2, -COOH et -R. C'est un carbone asymétrique, noté C^*. La molécule est chirale : elle existe sous deux formes, images l'une de l'autre dans un miroir et non superposables, appelées énantiomères.
Projection de Fischer. On dessine la chaîne carbonée verticalement, le groupe -COOH en haut et le groupe R en bas. Les liaisons horizontales pointent vers l'observateur. Si le groupe -NH2 est à gauche, c'est l'énantiomère L ; s'il est à droite, c'est l'énantiomère D.
Les acides α-aminés des protéines naturelles sont presque tous de la série L.
3. Comportement en solution : l'amphion
Un acide aminé est à la fois acide (par -COOH, qui peut céder un H^+) et basique (par -NH2, qui peut capter un H^+) : c'est un ampholyte. En solution aqueuse et à l'état solide, il se trouve surtout sous la forme d'un ion à deux charges opposées, globalement neutre, appelé amphion (ou zwitterion) :
R-CH(NH3^+)-COO^-.
Selon le pH, l'amphion capte ou cède un proton. Deux couples acide/base interviennent. Pour la glycine, pKa1 ≈ 2,3 et pKa2 ≈ 9,6.
| Domaine de pH | Forme majoritaire | Charge |
|---|---|---|
| pH < pKa₁ | cation R-CH(NH3^+)-COOH | + |
| pKa₁ < pH < pKa₂ | amphion R-CH(NH3^+)-COO^- | 0 |
| pH > pKa₂ | anion R-CH(NH2)-COO^- | − |
En plus pour SM : le pH auquel l'amphion est très majoritaire et la charge moyenne nulle s'appelle le point isoélectrique ; pour un acide aminé à chaîne R neutre, pHi = pKa1 + pKa22, soit environ 6,0 pour la glycine.
4. La liaison peptidique
Le groupe -COOH d'un acide aminé peut réagir avec le groupe -NH2 d'un autre en éliminant une molécule d'eau. Il se forme une liaison amide, appelée ici liaison peptidique : -CO-NH-.
La molécule obtenue à partir de deux acides aminés est un dipeptide ; avec trois, un tripeptide ; avec beaucoup, un polypeptide. Une protéine est un polypeptide de grande taille (plusieurs dizaines à plusieurs milliers d'acides aminés).
On écrit un peptide de l'extrémité qui a le groupe -NH2 libre (N-terminale, à gauche) à l'extrémité qui a le groupe -COOH libre (C-terminale, à droite).
Exemple
Écrire le dipeptide Gly-Ala et calculer sa masse molaire.
Gly-Ala : la glycine apporte son –COOH, l'alanine son –NH₂.
H₂N–CH₂–COOH + H₂N–CH(CH₃)–COOH → H₂N–CH₂–CO–NH–CH(CH₃)–COOH + H₂O
Formule brute : C₅H₁₀N₂O₃.
M = 75 (glycine) + 89 (alanine) − 18 (eau) = 146 g/mol.
Vérification : 5 × 12 + 10 × 1 + 2 × 14 + 3 × 16 = 60 + 10 + 28 + 48 = 146 g/mol.
Attention : Ala-Gly est un dipeptide différent : H2N-CH(CH3)-CO-NH-CH2-COOH. Si l'on chauffe simplement un mélange de glycine et d'alanine, on obtient quatre dipeptides : Gly-Gly, Ala-Ala, Gly-Ala et Ala-Gly.
5. Synthèse d'un dipeptide déterminé
Pour obtenir uniquement Gly-Ala, on procède ainsi :
- 1Bloquer (protéger) le groupe –NH₂ de la glycine, qui ne doit pas réagir
- 2Bloquer le groupe –COOH de l'alanine (par exemple sous forme d'ester)
- 3Activer le groupe –COOH libre de la glycine (par exemple en chlorure d'acyle) pour une réaction rapide et totale
- 4Faire réagir : seule la liaison peptidique voulue se forme
- 5Débloquer les groupes protégés : on obtient Gly-Ala seul
Méthode
Pour écrire un dipeptide X-Y :
- J'écris X à gauche avec son –NH₂ libre, et Y à droite avec son –COOH libre.
- Je relie le –CO– de X au –NH– de Y et j'enlève une molécule d'eau (OH de X, H de Y).
- J'encadre la liaison peptidique –CO–NH–.
- Masse molaire : M(X) + M(Y) − 18 g/mol.
- Nombre de dipeptides possibles avec n acides aminés différents : n × n (si un même acide aminé peut se répéter).
Exemple
Identifier un acide α-aminé A de formule R–CH(NH₂)–COOH, R étant un groupe alkyle, sachant qu'il contient 15,73 % d'azote en masse.
Formule CₙH₂ₙ₊₁NO₂, M = 14n + 47.
14 / M = 0,1573, donc M = 14 / 0,1573 ≈ 89 g/mol.
14n + 47 = 89 donne 14n = 42, n = 3 : C₃H₇NO₂.
A = CH₃–CH(NH₂)–COOH : acide 2-aminopropanoïque, l'alanine. Son carbone 2 est asymétrique : elle est chirale.
6. Hydrolyse des protéines
L'hydrolyse coupe les liaisons peptidiques et libère les acides aminés. Au laboratoire, elle se fait à chaud en milieu très acide ; dans le tube digestif, elle est réalisée par des enzymes. C'est le chemin inverse de la synthèse : c'est ce qui se passe quand Fatoumata digère le poisson ou le niébé.
3Je retiens
Je retiens
Acide α-aminé : R–CH(NH₂)–COOH, le groupe –NH₂ est sur le carbone voisin de –COOH. Si R est un alkyle : CₙH₂ₙ₊₁NO₂, M = 14n + 47.
Sauf la glycine, le carbone α est asymétrique : deux énantiomères D et L ; en Fischer (COOH en haut), NH₂ à gauche = L.
En solution, forme amphion R–CH(NH₃⁺)–COO⁻ ; cation en milieu très acide, anion en milieu très basique.
Liaison peptidique : –CO–NH– formée entre –COOH d'un acide aminé et –NH₂ d'un autre, avec départ d'eau.
M(dipeptide) = M(X) + M(Y) − 18. Gly-Ala et Ala-Gly sont différents.
Synthèse d'un dipeptide précis : bloquer, activer, coupler, débloquer.
Protéine = polypeptide de grande taille ; son hydrolyse redonne les acides aminés.
4Erreurs fréquentes
- Croire que la glycine est chirale : son carbone α porte deux H, il n'est pas asymétrique.
- Confondre Gly-Ala et Ala-Gly : l'ordre compte, l'acide aminé écrit à gauche garde son –NH₂ libre.
- Oublier de retirer une molécule d'eau (18 g/mol) dans la masse molaire d'un dipeptide.
- Écrire l'amphion avec –NH₂ et –COOH : dans l'amphion, on a –NH₃⁺ et –COO⁻.
5Je m’exerce
1Exercice 1
Donne le nom systématique de : a) la glycine ; b) la valine ; c) la sérine. Lesquelles sont chirales ? Justifie.
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a) Glycine : acide 2-aminoéthanoïque. b) Valine : acide 2-amino-3-méthylbutanoïque. c) Sérine : acide 2-amino-3-hydroxypropanoïque.
La valine et la sérine sont chirales : leur carbone 2 porte quatre groupes différents (-H, -NH2, -COOH et R). La glycine ne l'est pas : son carbone 2 porte deux atomes d'hydrogène.
2Exercice 2
Représente en projection de Fischer la L-sérine et la D-sérine.
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Dans les deux cas : -COOH en haut, -CH2OH en bas, carbone asymétrique au centre.
L-sérine : -NH2 à gauche, -H à droite. D-sérine : -H à gauche, -NH2 à droite.
3Exercice 3
Écris la forme majoritaire de l'alanine : a) à pH = 1 ; b) à pH = 6 ; c) à pH = 12. (On donne pour l'alanine pKa1 ≈ 2,3 et pKa2 ≈ 9,7.)
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a) pH = 1 < 2,3 : cation CH3-CH(NH3^+)-COOH.
b) 2,3 < pH = 6 < 9,7 : amphion CH3-CH(NH3^+)-COO^-.
c) pH = 12 > 9,7 : anion CH3-CH(NH2)-COO^-.
4Exercice 4
a) Écris la formule semi-développée du dipeptide Ala-Gly et entoure la liaison peptidique. b) Calcule sa masse molaire. c) Combien de dipeptides différents peut-on obtenir en chauffant un mélange d'alanine et de valine ? Nomme-les.
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a) H2N-CH(CH3)-[CO-NH]-CH2-COOH (la liaison peptidique est entre crochets).
b) M = 89 + 75 - 18 = 146 g/mol.
c) Quatre dipeptides : Ala-Ala, Val-Val, Ala-Val et Val-Ala.
5Exercice 5
(Type BAC) Un acide α-aminé B, dont le groupe R est un groupe alkyle, contient 27,35 % d'oxygène en masse.
a) Montre que sa masse molaire est 117 g/mol et que sa formule brute est C5H11NO2.
b) Écris les formules semi-développées possibles de B.
c) Sachant que la chaîne R de B est ramifiée, identifie B (nom systématique et nom usuel).
d) Combien d'atomes de carbone asymétriques B possède-t-il ?
e) On veut synthétiser le dipeptide Gly-B uniquement. Décris la stratégie et écris l'équation de la formation de la liaison peptidique (sans les groupes protecteurs).
Données : C = 12 ; H = 1 ; N = 14 ; O = 16 (g/mol).
Voir le corrigéCacher le corrigé
a) Formule CnH2n+1NO2 : 32M = 0,2735, donc M = 320,2735 ≈ 117 g/mol. 14n + 47 = 117 donne 14n = 70, n = 5 : C5H11NO2.
b) R contient 3 carbones : CH3-CH2-CH2-CH(NH2)-COOH (acide 2-aminopentanoïque) ou (CH3)2CH-CH(NH2)-COOH (acide 2-amino-3-méthylbutanoïque).
c) La chaîne est ramifiée : B est l'acide 2-amino-3-méthylbutanoïque, la valine.
d) Un seul : le carbone 2. Le carbone 3 porte deux groupes -CH3 identiques.
e) On bloque le groupe -NH2 de la glycine et le groupe -COOH de la valine ; on active le -COOH de la glycine ; on fait réagir, puis on débloque.
H2N-CH2-COOH + H2N-CH(CH(CH3)2)-COOH → H2N-CH2-CO-NH-CH(CH(CH3)2)-COOH + H2O.
Cherche d’abord seul, sur ton cahier, puis ouvre le corrigé pour comparer.
6Je vérifie
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