Karamö, le prof virtuelLeçon 14 sur 29
Étude expérimentale d'une digestion : le rôle des enzymes digestives
Je sais réaliser et interpréter l'expérience de la digestion de l'amidon par la salive, et en déduire les propriétés des enzymes digestives.
- 1 h
- 5 exercices corrigés
- 3 schémas
- QCM de 5 questions
À la fin de la leçon, tu sauras :
- Réaliser et interpréter une expérience de digestion in vitro avec un tube témoin
- Montrer que la digestion est une transformation chimique due à des enzymes
- Énoncer les propriétés des enzymes (spécificité, température et pH optimaux, action en petite quantité)
- Exploiter des résultats expérimentaux au format du BEPC
Avant de commencer : Les leçons « La composition des aliments » (tests à l'eau iodée et à la liqueur de Fehling, biuret) et « Les fonctions de nutrition et le métabolisme ».
1Je découvre
À la cantine du collège, à Boké, Fatoumata mâche longtemps un morceau de pain sans l'avaler. Au bout d'une minute, elle s'étonne : « Le pain devient sucré dans ma bouche ! » Son camarade Alpha essaie avec une boule de riz bien mâchée : même impression.
Le professeur de SVT, qui passe par là, sourit : « Le pain et le riz contiennent de l'amidon, qui n'a pas de goût sucré. Si le goût change, c'est que quelque chose dans ta bouche transforme l'amidon en sucre. Demain, au laboratoire, nous allons le prouver avec des tubes à essai. »
Fatoumata est curieuse : peut-on vraiment faire une « digestion » dans un tube, hors du corps ? Et qu'est-ce qui, dans la salive, peut transformer un aliment ?
Comment prouver par l'expérience que la salive transforme l'amidon, et quelles sont les propriétés des substances responsables de la digestion ?
2Je comprends
1. La digestion est une transformation chimique
La digestion est la transformation des aliments en nutriments : de petites molécules solubles capables de traverser la paroi de l'intestin. Elle comporte :
- une action mécanique (mâcher, brasser), qui fragmente les aliments ;
- une action chimique, qui coupe les grosses molécules (amidon, protéines, lipides) en petites (glucose, acides aminés, acides gras et glycérol).
Au XVIIIe siècle, des savants comme Réaumur puis Spallanzani ont montré que le suc de l'estomac, prélevé et placé dans un récipient au chaud, peut digérer de la viande hors de l'organisme : la digestion est bien une transformation chimique due aux sucs digestifs. On parle de digestion in vitro (« dans le verre »).
2. L'expérience de la salive et de l'amidon
On prépare de l'empois d'amidon (amidon chauffé dans l'eau) et on recueille de la salive diluée. On prépare quatre tubes :
| Tube | Contenu | Température | Eau iodée après 15 min | Fehling à chaud après 15 min |
|---|---|---|---|---|
| 1 | empois + salive | 37 °C | pas de bleu | rouge brique |
| 2 (témoin) | empois + eau | 37 °C | bleu-violet | pas de rouge brique |
| 3 | empois + salive bouillie | 37 °C | bleu-violet | pas de rouge brique |
| 4 | empois + salive | 0 °C (glace) | bleu-violet | pas de rouge brique |
- 1Préparer l'empois d'amidon et la salive diluée
- 2Remplir les quatre tubes (salive, eau, salive bouillie, salive) et les placer à 37 °C ou dans la glace
- 3Attendre 15 minutes environ
- 4Prélever dans chaque tube : tester à l'eau iodée (amidon) et à la liqueur de Fehling à chaud (sucre réducteur)
- 5Comparer chaque tube au tube témoin et conclure
Interprétation :
- Tube 1 : l'amidon a disparu (pas de bleu) et un sucre réducteur est apparu (rouge brique). La salive a transformé l'amidon en sucre (le maltose).
- Tube 2 (témoin) : sans salive, l'amidon reste intact. C'est donc bien la salive qui est responsable de la transformation, et non l'eau ou la chaleur.
- Tube 3 : la salive bouillie n'agit plus : la substance active a été détruite par la chaleur.
- Tube 4 : à 0 °C, la salive n'agit pas. Si l'on replace ce tube à 37 °C, la transformation se fait : le froid bloque l'action sans la détruire.
La substance active de la salive est une enzyme, l'amylase salivaire. Elle réalise une hydrolyse : elle coupe l'amidon en fixant de l'eau.
amidon + eau xrightarrowamylase salivaire maltose
Méthode
Pour interpréter une expérience de digestion in vitro :
- Je repère le tube témoin (le même que l'expérience, sans le suc ou l'enzyme).
- Pour chaque tube, j'écris ce que montre chaque test : « l'eau iodée ne bleuit pas, donc il n'y a plus d'amidon ».
- Je compare chaque tube au témoin : une seule condition doit changer.
- J'en déduis le rôle de cette condition (enzyme, température, pH).
- Je rédige une conclusion générale sur la propriété de l'enzyme.
Exemple
On place un tube contenant empois + salive à 37 °C et on prélève une goutte toutes les 2 minutes pour la tester à l'eau iodée. Les gouttes sont bleu-violet foncé au début, puis de plus en plus claires ; à partir de la 10e minute, elles restent jaunes.
Interprétation : la couleur bleu-violet diminue, donc la quantité d'amidon diminue progressivement.
À partir de 10 minutes, il n'y a plus d'amidon : il a été entièrement hydrolysé.
Conclusion : la digestion enzymatique est progressive ; elle demande un certain temps.
3. Les autres enzymes digestives
On réalise des expériences semblables avec d'autres sucs.
La pepsine (suc gastrique). On place un petit cube de blanc d'œuf cuit (protéines) dans différents tubes à 37 °C :
- avec du suc gastrique (pepsine + acide chlorhydrique) : le cube devient translucide et diminue, les protéines sont transformées en polypeptides ;
- avec de la pepsine sans acide : presque rien ne se passe ;
- avec de l'acide seul : rien ne se passe.
La pepsine n'agit qu'en milieu acide, comme dans l'estomac.
La lipase (suc pancréatique). Mélangée à de l'huile et à de la bile à 37 °C, elle transforme les lipides en acides gras et glycérol : le milieu devient acide, ce que montre un indicateur coloré. La bile n'est pas une enzyme ; elle émulsionne les graisses (les disperse en fines gouttelettes), ce qui facilite l'action de la lipase.
4. Les propriétés des enzymes digestives
Une enzyme est une protéine fabriquée par les cellules des glandes digestives, qui accélère une réaction chimique sans être elle-même détruite (c'est un catalyseur biologique).
| Propriété | Explication | Preuve expérimentale |
|---|---|---|
| Spécificité | chaque enzyme n'agit que sur un type de molécule | l'amylase n'agit pas sur le blanc d'œuf ; la pepsine n'agit pas sur l'amidon |
| Température optimale | activité maximale vers 37 °C ; nulle mais réversible au froid ; détruite par une forte chaleur | tubes 1, 3 et 4 |
| pH optimal | chaque enzyme a son milieu favorable | pepsine en milieu acide ; amylase en milieu neutre |
| Action en petite quantité | l'enzyme n'est pas consommée, elle agit de nombreuses fois | quelques gouttes de salive digèrent beaucoup d'amidon |
Exemple
On met de l'amylase salivaire dans deux tubes d'empois d'amidon à 37 °C : l'un à pH 7 (neutre), l'autre avec de l'acide chlorhydrique à pH 2. Après 15 min, le test à l'eau iodée est jaune dans le premier tube, bleu-violet dans le second. Interprète.
Tube à pH 7 : l'amidon a disparu, l'amylase a agi.
Tube à pH 2 : l'amidon est toujours là, l'amylase n'a pas agi.
Conclusion : l'amylase salivaire agit en milieu neutre et est inactive en milieu très acide. C'est pourquoi sa digestion de l'amidon s'arrête peu à peu quand les aliments sont mélangés au suc acide de l'estomac.
- Amylase salivaire (bouche)
- Pepsine (estomac)
- Lipase pancréatique (intestin)
- Amylase pancréatique (intestin)
- Amidon → maltose, en milieu neutre
- Protéines → polypeptides, en milieu acide
- Lipides → acides gras + glycérol
- Amidon → maltose
3Je retiens
Je retiens
La digestion chimique est une hydrolyse des grosses molécules en nutriments, réalisée par des enzymes.
Expérience : empois + salive à 37 °C → amidon disparu (eau iodée) et sucre réducteur apparu (Fehling) ; le tube témoin (sans salive) reste inchangé.
L'amylase salivaire transforme l'amidon en maltose.
Une enzyme est une protéine qui accélère une réaction sans être consommée (catalyseur biologique).
Propriétés : spécificité ; température optimale 37 °C (froid = arrêt réversible, ébullition = destruction) ; pH optimal ; action en petite quantité.
Pepsine : protéines → polypeptides en milieu acide ; lipase : lipides → acides gras + glycérol (aidée par la bile qui émulsionne).
4Erreurs fréquentes
- Oublier le tube témoin ou le changer de plusieurs façons à la fois : on ne doit modifier qu'une seule condition par rapport au témoin.
- Dire que le froid détruit l'enzyme : il la bloque seulement ; c'est l'ébullition qui la détruit.
- Dire que la bile est une enzyme : elle ne coupe pas les molécules, elle émulsionne les graisses.
- Conclure avec l'eau iodée seule qu'il s'est formé du sucre : l'eau iodée montre la disparition de l'amidon ; c'est la liqueur de Fehling qui montre l'apparition du sucre.
5Je m’exerce
1Exercice 1
Définis : enzyme, hydrolyse, digestion in vitro, tube témoin.
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Une enzyme est une protéine qui accélère une réaction chimique sans être consommée. Une hydrolyse est la coupure d'une grosse molécule en plus petites avec fixation d'eau. La digestion in vitro est une digestion réalisée hors de l'organisme, dans un récipient. Le tube témoin est un tube préparé comme l'expérience mais sans le facteur étudié, pour pouvoir comparer.
2Exercice 2
Pourquoi le pain devient-il sucré quand on le mâche longtemps ?
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Le pain contient de l'amidon, sans goût sucré. Pendant la mastication, l'amylase de la salive hydrolyse l'amidon en maltose, un sucre : le goût devient sucré.
3Exercice 3
On place du blanc d'œuf cuit dans trois tubes à 37 °C : tube A avec pepsine + acide chlorhydrique ; tube B avec pepsine seule ; tube C avec acide chlorhydrique seul. Seul le blanc d'œuf du tube A est digéré. Que conclus-tu ?
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La pepsine seule (B) et l'acide seul (C) ne digèrent pas les protéines. Seuls ensemble (A), ils les digèrent. Conclusion : la pepsine est l'enzyme qui digère les protéines, mais elle n'agit qu'en milieu acide.
4Exercice 4
Un élève place empois d'amidon + salive dans un tube au réfrigérateur pendant 20 min, puis teste à l'eau iodée : bleu-violet. Il remet le tube à 37 °C pendant 20 min, puis teste à nouveau : jaune. Interprète ces deux résultats.
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Au réfrigérateur, l'amidon est toujours présent : l'amylase n'agit pas au froid. À 37 °C, l'amidon disparaît : l'amylase agit de nouveau. Le froid avait seulement bloqué l'enzyme, de façon réversible ; il ne l'a pas détruite.
5Exercice 5
(Type BEPC) On réalise les expériences suivantes. Tous les tubes contiennent de l'empois d'amidon.
| Tube | Ajout | Température | Eau iodée après 20 min | Fehling à chaud |
|---|---|---|---|---|
| A | salive | 37 °C | jaune | rouge brique |
| B | eau | 37 °C | bleu-violet | bleu (négatif) |
| C | salive bouillie puis refroidie | 37 °C | bleu-violet | bleu (négatif) |
| D | salive | 80 °C | bleu-violet | bleu (négatif) |
a) Quel est le tube témoin ? Justifie.
b) Interprète le résultat du tube A.
c) Que montrent les tubes C et D ?
d) Nomme l'enzyme en cause et écris l'équation de la réaction qu'elle catalyse.
e) Cite deux propriétés des enzymes mises en évidence par cette expérience.
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a) Le tube B est le témoin : il contient de l'empois dans les mêmes conditions que A, mais de l'eau à la place de la salive.
b) Dans A, l'eau iodée reste jaune : il n'y a plus d'amidon. La liqueur de Fehling donne un précipité rouge brique : un sucre réducteur est apparu. La salive a transformé l'amidon en sucre.
c) La salive bouillie (C) et la salive à 80 °C (D) n'agissent plus : la forte chaleur détruit la substance active de la salive, qui est donc une enzyme sensible à la température.
d) L'amylase salivaire : amidon + eau → maltose.
e) L'enzyme a une température optimale d'action (37 °C) et elle est détruite par une forte chaleur ; elle agit en petite quantité (quelques gouttes de salive suffisent).
Cherche d’abord seul, sur ton cahier, puis ouvre le corrigé pour comparer.
6Je vérifie
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